아미노산

 

아미노산 [amino acid]화합물 | 브리태니카

 

염기성을 띠는 아미노기(-NH₂)와 산성을 띠는 카르복시기(-COOH) 및 유기원자단인 R기(또는 곁가지)로 구성된 유기화합물.

이 3가지 작용기에 따라 각 아미노산 특유의 구조가 만들어지며 구조식은 다음과 같다.

프롤린과 히드록시프롤린의 구조는 기본구조에서 벗어나는 예로서, 아미노기 대신 고리형 구조의 1, 2차 아미노기를 가지고 있다.

 

천연에는 100개 이상의 아미노산이 존재하지만 이가운데 약 20개의 아미노산만이 원생동물에서 동식물에 이르는 유기체(有機體)에 공통으로 존재하며 단백질 합성에 이용된다. 이들 가운데 대략 10개는 인체에서 합성이 불가능한 필수아미노산이므로 음식물로부터 섭취해야 하고, 나머지 10개(비필수아미노산)는 아미노기 전달반응이라고 하는 산화-환원 반응에 의해 합성된다.

 

 DNA는 아미노산을 특정 위치에 배열하여 단백질이 만들어지도록 한다. 각각의 아미노산은 펩티드 결합에 의해 결합되어 다양한 단백질(효소·독·호르몬, 생체구조·물질수송·수측기능 요소, 특정한 생물학적 활성을 갖는 분자 등을 포함)을 만든다. 대부분의 단백질은 100개 이상의 아미노산으로 이루어져 있다.

 

아미노산은 모두가 기본적인 구조로서 카르복시기와 아미노기를 가지기 때문에 이들 작용기가 나타내는 공통적인 성질을 가지지만, 각각의 고유한 물리적·화학적 성질은 R기의 구조와 화학적 성질에 따라 달라진다. 아미노산은 보통 R기의 극성(pH가 중성인 물과 상호작용하는 경향)과 전하에 따라 분류된다.

 

pH가 중성인 수용액에서 아미노산은 약산과 약염기의 성질을 동시에 나타낸다. 즉 아미노기가 수소 이온을 받아서 양전하를 띠거나 카르복시기가 수소 이온을 잃어 음전하를 띤다. 아미노산끼리 결합해 단백질을 만들 때 pH에 따라 수소 이온을 받아들이거나 내놓음으로써, 항상 일정한 pH가 유지되도록 한다.

 

이러한 완충작용(緩衝作用)은 혈액의 pH를 유지하는 데 중요한 역할을 한다. 아미노산이 결핍되면 체내의 단백질이 전체적으로 손실되어 체중감소, 빈혈, 근소모성 질환을 일으킨다. 특정한 아미노산의 결핍은 특수한 질병을 유발하고, 아미노산 대사의 유전병은 보통 아미노산의 전달 또는 이화작용(분해)의 결함 때문에 발생한다.→ 이화작용