[스크랩] 효소학의 기초

살아있는 생물의 세포는 안과 밖에서 많은 생화학 반응이 일어나고 있습니다. 그러나 대부분의 생화학 반응은, 효소라는 거대 단백질 분자의 도움이 없다면 무척 느리게 진행되어 생명을 유지할 수 없게 될 것입니다.

 

생물체내의 모든 효소는 생물 세포 내에서 생산됩니다. 그리고 대부분의 효소는 세포내의 생화학반응의 속도를 증가시키는데 이용됩니다. 그러나 몇몇 효소는 세포 밖으로 배출되어 세포 외부의 화학반응을 촉진시키는데 사용되기도 합니다.

 

화학반응은 분자들이 상호반응하여 반응물과 다른 또 다른 분자를 생산하는 것인데, 효소는 이 화학반응의 속도를 빠르게 하므로 촉매고 불리웁니다. 특히 효소가 관련되는 화학반응을 효소촉매반응이라고 하며, 효소반응에서 반응물은 효소와 결합하는데, 이것을 기질이라 부부릅니다.

 

화학반응에서 반응물이 반응을 일으키기 위해서는 일정량의 에너지를 흡수해야 합니다. 이때 반응을 위해 필요한 이 일정량의 에너지를 활성화에너지라고 부릅니다. 살아있는 생물의 외부에서 일어나는 화학반응에서는, 활성화에너지가 열을 가함으로서 공급될 수 있습니다.

 

사람과 같은 살아있는 생명체 내부에서는, 활성화에너지를 공급하기 위해 직접 열을 가할 수 없습니다. 왜냐하면 우리 몸에 열을 가하면 생물내부의 온도가 올라가 생물체가 죽게되기 때문입니다. 결국 열을 올리지 않으려면 활성화에너지의 절대량이 낮아져야 합니다. 활성화에너지를 낮추는 바로 이 역할을 효소가 하는 것입니다.

 

대부분의 효소는 이름의 끝이 –아제 (영어로는 –ase)로 되어있습니다. 그리고 효효소이름의 앞부분은 기질의 이름에서 따온 것이 많습니다. 예를 들어 단백질 분해효소는 단백질의 의미인 프로테인과 효소의 아제가 붙어 프로테아제라고 부릅니다.

 

효소 촉매반응의 작용방법을 이해하기 위해서는 효소의 구조를 알아야 합니다. 그림처럼 단백질 분자는 그 표면에 활성부위라고 하는 주머니 모양을 지니고 있습니다. 이때 각각의 활성부위는 특별한 모양으로 되어 있어 오직 하나 혹은 두가지 정도의 기질만이 그 주머니와 결합할 수 있게됩니다.

분자적으로보면 효소는 거대분자입니다. 그러나 실제 그 크기는 무척 작아 핀의 머리를 덮기 위해 10억개의 효소분자가 필요할 정도입니다.

 

효소와 기질의 결합을 설명하는 두가지의 다른 모형이 있는데, 하나는 자물쇠-열쇠 모형이고 다른 하나는 유발 적합 모형입니다.

 

자물쇠-열쇠 모형은, 기질이 효소의 활성부위에 들어가 효소기질 복합체를 이룬다고 설명하는 모델입니다. 마치 열쇠가 자물쇠의 구멍에 들어가듯이 말이죠.

 

유발 적합모델에서는, 효소의 활성부위가 기질의 모양과 맞지 않는다고 가정합니다.대신, 효소가 기질과 일차로 결합한 후 효소의 활성자리의 모양이 변화여 기질과 결합할 수 있게 된다고 설명합니다.

두 모형 모두 효소와 기질이 결합한 후 기질내부의 결합이 효소에 의해 잘라져 두개의 다른 물질로 분리된다고 설명합니다. 이것이 가수분해 반응입니다.

 

물론 효소는 서로 다른 두개의 분자를 결합하는 기능도 합니다. 합성기능이죠. 효소는 두 기질을 서로 아주 가까운 위치에 결합한 후 둘 사이에 결합이 일어나도록 반응을 촉매하는 것입니다.

 

효소는 촉매이므로 화학반응중에 소모되거나 변하지 않습니다.  따라서 효소는 새로운 반응에 계속적으로 사용될 수 있습니다. 어떤 경우는 하나의 효소가 일초에 수천번의 반응을 촉매하기도 합니다. 이러한 믿을 수 없는 효율 때문에 효소는 세포내에 매우 적은 농도만 존재해도 그 역할을 다 할 수 있습니다.

 

효소의 활성에 영향을 주는 많은 요인들이 알려져 있습니다. 그중 하나가 효소의 활성에 영향을 주는 외부의 온도입니다. 일반적으로 세포 내부의 온도가 증가하면 기질분자의 움직임이 증가하게 됩니다. 따라서 미시적으로 보면 기질 분자가 효소와 충돌하여 만날 가능성이 무척 커집니다. 그러므로 효소의 반응 속도는 어느 정도 온도에 따라 증가한다고 할 수 있습니다.

 

효소의 활성은 온도가 증가함에 따라 지속적으로 증가합니다. 물론 사람에게 있어서는 효소의 기능이 37도씨에서 최고를 나타내게 되도록 설계되어 있습니다.

 

그러나 사람의 체온이 40도씨가 넘으면 효소의 활성은 감소하기 시작합니다. 왜냐하면 효소 단백질은 높은 온도에서는 성질이 변하기 때문입니다. 이것을 단백질의 변성이라고 합니다. 효소가 변성되면 효소의 활성자리의 모양이 변하여 더 이상 기질과 결합할 수 없게 됩니다. 따라서 더 이상의 효소촉매 반응은 불가능하게 되는 것입니다.

효소촉매반응의 속도는 효소와 기질이 얼마나 자주 만나느냐에 달려있습니다. 그러므로 효소의 농도를 증가시키면 일정한 시간내에 기질과 효소가 만날 수 있는 기회가 늘게되는 것은 당연합니다. 효소 활성속도는 어느정도까지 계속 증가하게 되는데, 모든 기질이 효소와 반응하고 나면 더 이상 반응이 진행되지 않습니다. 이 상태가 되면 효소의 농도를 증가시켜도 반응속도는 증가하지 않게됩니다.

 

한편, 효소의 양보다 기질이 적은 경우는 기질의 농도를 증가시켜서 효소활성 속도를 증가시킬 수 있습니다. 알다시피, 효소분자의 활성부위가 기질로 모두 차면 효소활성 속도는 더 이상 증가하지 않는 것입니다..

 

효소 활성에 영향을 미치는 다른 요인은 산도 혹은 영어로 피에치라고 합니다. 효소마다 가장 잘 작용할 수 있는 산도는 다양한데, 한 예로 위에서 소화를 담당하는 펩신이라는 효소는 산성환경에서 활성을 나타내게 됩니다.

 

여기서 산성이란 피에치가 7이하인 경우를 가리킵니다. 한편 소장에서 소화를 돕는 트립신이라는 효소가 있는데 이 효소는 피에치가 7이상인 조건에서 활성을 나타내게 됩니다.

 

최근 덴마크에서는 습한 웅덩이 속에서 2000년이 넘은 사람의 몸이 거의 변형이 되지 않은 체 발견되었다고 합니다. 사람이 몸이 그대로 유지된 이유는 습지의 토양은 산성이므로 일반적으로 신체를 분해하는 효소가 활성을 나타내지 못했기 때문이라고 추측합니다. 산성조건이었기 때문에 그 사람의 몸은 아주 잘 보존될 수 있었던 거죠.

 

대부분의 많은 효소들은 활성을 나타내기 위하여 단백질이 아닌 다른 첨가물질을 필요로 하는데, 이것을 보조인자라고 합니다. 보조인자는 비타민이, 칼슘 혹은 철 등의 미네랄이 될 수도 있고, 만일 보조인자가 비타민등의 유기물이라면 이경우를 조효소라고 합니다. 그러므로 우리 식사에서 비타민과 미네랄이 무척 중요한 것입니다.

 

몇몇 효소의 활성은 특정한 분자에 의해 그 활성이 저해를 받습니다.

비경쟁적 저해제는 효소의 활성위치 이외의 다른 부위에 결합하여 효소의 활성을 저해하는 물질을 가리킵니다. 저해제가 효소에 달라붙으면 효소는 그 모양이 변하게 되며 이렇게 변화된 모양 때문에 기질이 효소와 결합할 수 없게 만들어 반응을 저해하는 것입니다.

 

이 비경쟁적 저해 분가가 결합하는 효소의 결합위치를 “다른자리입체성위치”라고 합니다. 이 비경쟁적 저해제를 다른말로 다른자리입체성억제자라고 부릅니다. 이러한 방법에 의해 효소의 활성이 조절되는 효소를 다른자리입체성 효소라고 하고 영어로는 알로스테릭 엔자임이라고 부릅니다.

 

효소가 기질과 결합하는 위치에 결합하여 효소의 활성을 방해하는 물질을 경쟁적저해제라고 합니다. 이러한 경쟁적 저해제의 대표적인 예로 항생제인 페니실린을 들 수 있는데, 페니실린은 미생물의 효소에 결합하여 이 미생물이 자신의 세포벽을 생합성하는 것을 억제시킵니다. 결국 이 미생물은 죽게 되는 것입니다.

 

어떤 알로스테릭 효소는 효소가 활성을 나타내기 위해 다른자리입체성 위치에 특정한 물질이 반드시 달라붙어야 합니다. 이렇게 효소의 활성을 촉진하는 물질을 다른자리입체성활성화인자라고 부릅니다.

일례로 4개의 소단위로 구성된 효소분자의 경우, 각각의 소단위는 개별적으로 활성위치를 지니고 있습니다. 이때 다른자리성 위치는 각 소단위와 소단위 사이에 존재합니다.

 

이 효소는 활성형태와 비활성형태로 계속 모양을 바꾸게 됩니다. 다른자리성활성인자가 다른자리성위치에 결합하면 효소는 활성화되고, 효소가 불활성화되는 것을 방지하게 됩니다. 이제 효소의 모든 활성자리는 기질분자와 결합할 수 있게 됩니다.

 

한편 다른 자리성저해제가 다른자리성위치에 붙으면 효소는 불활성화된 형태로 굳어지게 됩니다. 결과적으로 어떤 소단위도 기질과 결합할 수 없게 되는 것입니다.

 

기질 분자도 효소의 활성을 증가시킬수 있습니다. 유발적합모형에서 기질이 효소의 활성위치에 들어갈 때 효소의 형태가 변화된다는 것은 이미 공부하여 알고 있습니다.

 

만일 효소가 두개 이상의 소단위로 구성되어 있고 각 소단위마다 기질결합위치가 존재한다면, 한 개의 기질이 효소의 형태에 변화를 주어 또 다른 기질이 결합하기 쉽게 할 수 있습니다. 이 방법으로 효소의 활성을 증가시키는 것을 협동적 활성증가라고 합니다.

 

대부분 효소촉매 반응은 물질을 합성하거나 분해하는 반응을 연속적으로 수행합니다. 이와 같은 연속적인 반응을 우리는 대사경로라고 부릅니다.

 

대사경로에 포함된 각각의 반응은 서로 다른 효소를 필요로 하며, 한 반응의 결과물은 다른 반응의 반응물로 사용되어 최종목적 물질이 형성될때까지 반응은 이어집니다.

 

우리는 효소의 활성을 조절하여 대사경로의 스위치를 켜거나 끌 수 있습니다. 가장 대표적인 대사조절 방법은 되먹임저해입니다.

 

대사과정의 어떤 산물이 다른 효소의 다른자리입체성저해제로 작용하여 다음 대사를 진행하지 못하게 할 수도 있습니다. 예를 들어 대사과정의 최종 산물이, 대사과정의 첫번째 효소의 다른자리입체성위체에 결합하게되면, 이 첫째 효소는 그 형태가 변하여 기질과 반응할 수 없게 되는데, 그렇게 되면 이 대사경로는 시작조차 할 수 없게 되는 것입니다. 이 과정은 미생물로 하여금 미생물 내부의 화학물질을 낭비하지 않도록 하는 역할을 합니다.

 

효소의 중요성은 아무리 말해도 지나치지 않습니다.

 

효소는 세포의 호흡, 디엔에이(DNA)의 복제와 음식물의 소화 등 우리 몸에서 일어나는 모든 반응에 관여합니다. 따라서 생명체의 형성과 세포의 역할 등에 대한 이해를 넓히기 위하여 많은 생물학자들이 효소와 관련된 새로운 분야에서 연구를 계속하고 있습니다. 여러분도 이제 효소에 많은 관심을 가져 보세요.

출처 : 아영행복농원

글쓴이 : 맹일수 원글보기

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